Молекулярно-генетическая характеристика факторов патогенности представителей рода Acinetobacter, выделенных из клинического материала и смывов с поверхностей объектов в медицинских организациях г. Ростова-на-Дону

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

pdf
Опубликован: июл 7, 2025
DOI: https://doi.org/10.17072/1994-9952-2025-2-185-195
Ключевые слова:
A. baumannii A. calcoaceticus A. junii полногеномное секвенирование факторы патогенности

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

Елена Николаевна Гудуева
ФКУЗ Ростовский-на-Дону противочумный институт Роспотребнадзора, г. Ростов-на-Дону, Россия
Виктория Владиславовна Агафонова
ФКУЗ Ростовский-на-Дону противочумный институт Роспотребнадзора, г. Ростов-на-Дону, Россия
Наталья Евгеньевна Гаевская
ФКУЗ Ростовский-на-Дону противочумный институт Роспотребнадзора, г. Ростов-на-Дону, Россия
Валентина Анатольевна Лычман
ФКУЗ Ростовский-на-Дону противочумный институт Роспотребнадзора, г. Ростов-на-Дону, Россия
Александр Юрьевич Карнаухов
ФКУЗ Ростовский-на-Дону противочумный институт Роспотребнадзора, г. Ростов-на-Дону, Россия
Ольга Сергеевна Чемисова
Донской государственный технический университет, ДГТУ, г. Ростов-на-Дону, Россия

Аннотация

Наиболее частым возбудителем нозокомиальных инфекций являются ацинетобактеры, принадлежащие к виду Acinetobacter baumannii. Уровень смертности при внутрибольничных пневмониях достигает 35%. Важную роль в патогенности играют факторы, активно действующие на всех этапах инфекционного процесса, определяющие повреждение тканей макроорганизма и выживание микроорганизма. Несмотря на то, что A. baumannii обладает большей патогенностью для человека в отличие от других представителей рода, из образцов мокроты больных внебольничной пневмонией (ВП) выделяются также представители других видов − A. calcoaceticus и A. junii. Целью настоящего исследования являлось выявление генов, кодирующих факторы патогенности штаммов ацинетобактеров, выделенных из образцов мокроты пациентов с ВП, находящихся в медицинских организациях (МО) г. Ростова-на-Дону, а также из смывов с объектов внешней среды отделений медицинских организаций. Видовую принадлежность изолированных штаммов подтверждали масс-спектрометрическим методом (MALDI-TOF). Полногеномное секвенирование штаммов Acinetobacter spp. проводили на платформе «Illumina MiSeq» c использованием набора «Nextera DNA Library Preparation Kit». Поиск генов факторов патогенности исследуемых штаммов проводили при помощи программы «Fragment Extractor». В качестве базы данных нуклеотидных последовательностей использовали базу данных NCBI. Среди выделенных штаммов Acinetobacter 91.8% составили представители вида A. baumannii, в единичных случаях были изолированы A. calcoaceticus и A. junii. Исследованные штаммы обладали широким набором генов факторов патогенности, которые родственны как у клинических штаммов, так и у штаммов, изолированных из смывов с объектов внешней среды медицинских организаций, что, по-видимому, свидетельствует об их родстве.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Гудуева, Е. Н., Агафонова, В. В. ., Гаевская, Н. Е., Лычман , В. А., Карнаухов , А. Ю., & Чемисова, О. С. . (2025). Молекулярно-генетическая характеристика факторов патогенности представителей рода Acinetobacter, выделенных из клинического материала и смывов с поверхностей объектов в медицинских организациях г. Ростова-на-Дону. Вестник Пермского университета. Серия Биология, (2), 185–195. https://doi.org/10.17072/1994-9952-2025-2-185-195
Выпуск
№ 2 (2025): Вестник Пермского университета. Серия Биология
Раздел
Микробиология

Лицензионный договор на право использования научного произведения в научных журналах, учредителем которых является Пермский государственный национальный исследовательский университет

Скачать лицензионный договор

Текст Договора размещен на сайте Пермского государственного национального исследовательского университета http://www.psu.ru/, а также его можно получить по электронной почте в «Отделе научных периодических и продолжающихся изданий ПГНИУ»: YakshnaN@psu.ru или в редакциях научных журналов ПГНИУ.

Биографии авторов

Виктория Владиславовна Агафонова, ФКУЗ Ростовский-на-Дону противочумный институт Роспотребнадзора, г. Ростов-на-Дону, Россия

кандидат биологических наук, и. о. заведующей лаборатории «Коллекция патогенных микроорганизмов»; доцент кафедры "Техника и технологии пищевых производств"

Наталья Евгеньевна Гаевская, ФКУЗ Ростовский-на-Дону противочумный институт Роспотребнадзора, г. Ростов-на-Дону, Россия

кандидат медицинских наук, врио директора института

Валентина Анатольевна Лычман , ФКУЗ Ростовский-на-Дону противочумный институт Роспотребнадзора, г. Ростов-на-Дону, Россия

лаборант лаборатории «Коллекция патогенных микроорганизмов

Александр Юрьевич Карнаухов , ФКУЗ Ростовский-на-Дону противочумный институт Роспотребнадзора, г. Ростов-на-Дону, Россия

Лаборант лаборатории «Коллекция патогенных микроорганизмов

Ольга Сергеевна Чемисова, Донской государственный технический университет, ДГТУ, г. Ростов-на-Дону, Россия

кандидат биологических наук, доцент кафедры «Биоинженерия»
Crossref
Scopus
Google Scholar
Europe PMC

Библиографические ссылки

Гостев В.В., Сидоренко С.В. Бактериальные биопленки и инфекции // Журнал инфектологии. 2010. Т. 2, № 3. С. 14−15. DOI: 10.22625/2072-6732-2010-2-3-4-15. EDN: MVXTDV.

Зуева Л.П., Гончаров А.Е. Молекулярная эпидемиология возбудителей инфекционных заболева-ний: контуры будущего // Медицина в Кузбассе. 2013. Т. 12, № 2. С. 9−13. EDN: RDULTJ.

Лавриненко А.В. Вирулентный Аcinetobacter baumannii // Медицина и экология. 2019. № 3. С. 21−25.

Мартюшева И.Б. и др. Масс-спектрометрическое определение паттернов плёнкообразования у культур − возбудителей инфекций, связанных с оказанием медицинской помощи // Контроль и профилак-тика инфекций, связанных с оказанием медицинской помощи (ИСМП-2023): сб. тез. М., 2023. С. 58−59. EDN: SAVXEL.

Павлович Н.В. и др. Сравнительный анализ структуры возбудителей внебольничных и внутри-больничных пневмоний у пациентов в медицинских организациях Ростовской, Тюменской областей и Хабаровского края в современный период пандемии новой коронавирусной инфекции // Проблемы особо опасных инфекций. 2023. № 3. С. 108–117. DOI: 10.21055/0370-1069-2023-3-108-117. EDN: WLRDUY.

Попова А.Ю. и др. Этиология внебольничных пневмоний в период эпидемического распростране-ния Covid-19 и оценка риска возникновения пневмоний, связанных с оказанием медицинской помощи // Здоровье населения и среда обитания. 2021. Т. 29, № 7. С. 67–75. DOI: 10.35627/2219-5238/2021-29-7-67-75. EDN: AOPKKW.

Садеева З.З. и др. Acinetobacter baumannii при инфекциях кровотока и центральной нервной систе-мы у детей в отделениях реанимации и интенсивной терапии: молекулярно-генетическая характеристика и клиническая значимость // Инфекция и иммунитет. 2023. Т. 13, № 2. C. 289–301. DOI: 10.15789/2220-7619-ABI-209. EDN: RJKJKI.

Скурихина Ю.Е. и др. Молекулярно-эпидемиологический анализ штаммов Acinetobacter baumannii, выделенных у пациентов с ожоговой травмой // Современные технологии в медицине. 2016. Т. 8, № 1. С. 134–139. DOI: 10.17691/stm2016.8.1.18. EDN: VRDFHL.

Чеботарь И.В. и др. Acinetobacter: микробиологические, патогенетические и резистентные свойства // Вестник РАМН. 2014. № 9–10. С. 39–50. DOI: 10.15690/vramn.v69i9-10.1130. EDN: TBQIZZ.

Шмакова М.А. Бактерии рода Acinetobacter как внутрибольничные патогены: эпидемиологиче-ские особенности // Фундаментальная и клиническая медицина. 2019. Т. 4, № 1. С. 66−72. DOI: 10.23946/2500-0764- 2019-4-1-66-72. EDN: IIZPHG.

Behrens-Kneip S. The role of SurA factor in outer membrane protein transport and virulence // Interna-tional Journal of Medical Microbiology. 2010. Vol. 300(7). P. 421–428. PMID: 20447864. DOI: 10.1016/j.ijmm.2010.04.012.

Ching C. et al. RecA levels modulate biofilm development in Acinetobacter baumannii // Molecular Mi-crobiology. 2023. Vol. 121(2). P. 196–212. DOI: 10.1111/mmi.15188. EDN: LXZXGT.

de Breij A. et al. CsuA/BABCDE-dependent pili are not involved in the adherence of Acinetobacter baumannii ATCC 19606(T) to human airway epithelial cells and their inflammatory response // Res. Microbiol. 2009. Vol. 160 (3). P. 213−218. DOI: 10.1016/j.resmic.2009.01.002.

El Edel R.H. et al. Genetic expression of AdeR and AdeS genes in multidrug resistant Acinetobacter spp., isolated from patients in Menoufia University Hospitals // Micr. Inf. Dis. 2021. Article In Press. P. 10. DOI: 10.21608/mid.2021.61457.1116.

Elhosseiny N.M. et al. Acinetobacter baumannii universal stress protein A plays a pivotal role in stress re-sponse and is essential for pneumonia and sepsis pathogenesis // Int. J. Med. Microbiol. 2015. Vol. 305 (1). P. 114−123. DOI: 10.1016/j.ijmm.2014.11.008.

Filloux A. The underlying mechanisms of type II protein secretion // Biochim. Biophys. Acta (BBA) – Mol. Cell Res. 2004. Vol. 1694(1–3). P. 163−179. DOI: 10.1016/j.bbamcr.2004.05.003.

Kim S.Y. et al. The sensor kinase BfmS controls production of outer membrane vesicles in Acinetobacter baumannii // BMC Microbiol. 2019. Vol. 19(1). Art. 301. DOI: 10.1186/s12866-019-1679-0. EDN: NLIYBA.

Koenigs A., Zipfel P.F., Kraiczy P. Translation elongation factor Tuf of Acinetobacter baumannii is a plasminogen-binding protein // PLoS ONE. 2015. Vol. 10(9). Art. 22. DOI: 10.1371/journal.pone.0134418.

Krishnan S., Prasadarao N.V. Outer membrane protein A and OprF: versatile roles in Gram-negative bac-terial infections // FEBS Journal. 2012. Vol. 279(6). P. 919−931. DOI: 10.1111/j.1742-4658.2012.08482.x.

Lee C-R. et al. Biology of Acinetobacter baumannii: Pathogenesis, antibiotic resistance mechanisms, and prospective treatment options // Front. Cell. Infect. Microbiol. 2017. Vol. 7. Art. 55. DOI: 10.3389/fcimb.2017.00055. EDN: YGTDBQ.

Li H., Jogl G. Crystal structure of the zinc-binding transport protein ZnuA from Escherichia coli reveals an unexpected variation in metal coordination // J. Mol. Biol. 2007. Vol. 368(5). P. 1358−1366. DOI: 10.1016/j.jmb.2007.02.107. EDN: KFUMKR.

Lin M.F. et al. Role of the BaeSR two-component system in the regulation of Acinetobacter baumannii adeAB genes and its correlation with tigecycline susceptibility // BMC Microbiol. 2014. Vol. 14(119). Art. 12. DOI: 10.1186/1471-2180-14-119. EDN: MFJFRV.

Mohamed E.A. et al. Acinetobacter baumannii biofilm and its potential therapeutic targets // Future J. Pharm. Sci. 2023. Vol. 9. Art. 82. DOI: 10.1186/s43094-023-00525-w. EDN: FSMZDT.

Nairn B.L. et al. The response of Acinetobacter baumannii to zinc starvation // Cell Host and Microbe. 2016. Vol. 19(6). P. 826−836. DOI: 10.1016/j.chom.2016.05.007. EDN: WUFBJR.

Nie D. et al. Outer membrane protein A (OmpA) as a potential therapeutic target for Acinetobacter bau-mannii infection // J. Biomed. Sci. 2020. Vol. 27. Art. 26. DOI: 10.1186/s12929-020-0617-7. EDN: EECLGB.

Novović K. et al. Acinetobacter spp. porin Omp33-36: Classification and transcriptional response to carbapenems and host cells // PLoS ONE. 2018. Vol. 13(8). Art. e0201608. DOI: 10.1371/journal.pone.0201608.

Pérez A. et al. The FhaB/FhaC two-partner secretion system is involved in adhesion of Acinetobacter baumannii AbH12O-A2 strain // Virulence. 2017. Vol. 8(6). Р. 959−974. DOI: 10.1080/21505594.2016.1262313.

Ramezanalizadeh F., Owlia P., Rasooli I. Type I pili, CsuA/B and FimA induce a protective immune re-sponse against Acinetobacter baumannii // Vaccine. 2020. Vol. 38(34). P. 5436−5446. DOI: 10.1016/j.vaccine.2020.06.052. EDN: JGXJFS.

Rumbo C. et al. The Acinetobacter baumannii Omp33-36 porin is a virulence factor that induces apop-tosis and modulates autophagy in human cells // Inf. Immun. 2014. Vol. 82(11). Р. 4666−4680. DOI: 10.1128/iai.02034-14.

Tomaras A.P. et al. Attachment to and biofilm formation on abiotic surfaces by Acinetobacter bau-mannii: involvement of a novel chaperone-usher pili assembly system // Microbiol. (Reading). 2003. Vol. 149(12). P. 3473−3484. DOI: 10.1099/mic.0.26541-0.

Weidensdorfer M. et al. The Acinetobacter trimeric autotransporter adhesin Ata controls key virulence traits of Acinetobacter baumannii // Virulence. 2019. Vol. 10(1). P. 68−81. DOI: 10.1080/21505594.2018.1558693.

Wen Y. et al. Mechanistic insight into how multidrug resistant Acinetobacter baumannii response regula-tor AdeR recognizes an intercistronic region // Nuc. Acids Res. 2017. Vol. 45(16). Р. 9773−9787. DOI: 10.1093/nar/gkx624.

Wiles T.J., Mulvey M.A. The RTX pore-forming toxin α-hemolysin of uropathogenic Escherichia coli: progress and perspectives // Future Microbiol. 2013. Vol. 8(1). P. 73−84. DOI: 10.2217/fmb.12.131.

Wipperman M.F. et al. Mycobacterial mutagenesis and drug resistance are controlled by phosphoryla-tion- and cardiolipin-mediated inhibition of the RecA coprotease // Mol. Cell. 2018. Vol. 72(1). Р. 152−161. DOI:10.1016/j.molcel.2018.07.037.

Wong D. et al. Clinical and pathophysiological overview of Acinetobacter infections: a Century of chal-lenges // Clin. Microbiol. Rev. 2017. Vol. 30(1). P. 409−447. DOI: 10.1128/CMR.00058-16. EDN: XZOUUR.

Wörmann M.E. et al. Sequence, distribution and chromosomal context of class I and class II pilin genes of Neisseria meningitidis identified in whole genome sequences // BMC Genomics. 2014. Vol. 15. Art. 253. DOI: 10.1186/1471-2164-15-253.

Zeighami H. et al. Virulence characteristics of multidrug resistant biofilm forming Acinetobacter bau-mannii isolated from intensive care unit patients // BMC Inf. Dis. 2019. Vol. 19(629). Art. 629. DOI: 10.1186/s12879-019-4272-0. EDN: HZRSAP.