АКТИВНОСТЬ ОСНОВНЫХ ФЕРМЕНТОВ СИНТЕЗА ПОЛИАМИНОВ В ПРИРОДНЫХ ИЗОЛЯТАХ ESCHERICHIA COLI

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

PDF
Опубликован: дек 4, 2019
Ключевые слова:
кадаверин путресцин спермидин декарбоксилаза лизин аргинин

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

Анна Викторовна Ахова
«Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН» – филиал Пермского федерального исследовательского центра УрО РАН
http://orcid.org/0000-0002-3477-750X
Елена Сергеевна Шегина
ФГБОУ ВО «Пермский национальный исследовательский политехнический университет»
http://orcid.org/0000-0003-0456-4586
Анастасия Леонидовна Лаврикова
ФГБОУ ВО «Пермский национальный исследовательский политехнический университет»
http://orcid.org/0000-0001-8293-076X
Марина Валентиновна Кузнецова
«Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН» – филиал Пермского федерального исследовательского центра УрО РАН
http://orcid.org/0000-0003-2448-4823
Александр Георгиевич Ткаченко
«Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН» – филиал Пермского федерального исследовательского центра УрО РАН
http://orcid.org/0000-0002-8631-8583

Аннотация

Исследована способность природных изолятов Escherichia coli, выделенных из разных мест обитания, декарбоксилировать лизин, орнитин и аргинин. Данный признак является широко распространенным среди E. coli, поскольку лишь у 7% изолятов не было выявлено способности декарбо­ксилировать ни одну из трех аминокислот. Способность декарбоксилировать аргинин встречалась реже, чем способность декарбоксилировать лизин или орнитин. Природные изоляты характеризо­вались разными комбинациями аргинин-, орнитин- и лизиндекарбоксилазной активностей. Наибо­лее часто встречалось сочетание лизиндекарбоксилазной и орнитиндекарбоксилазной активности, в то время как сочетание орнитиндекарбоксилазной и аргининдекарбоксилазной активности в от­сутствие способности декарбоксилировать лизин не выявлено. Зависимости наличия способности декарбоксилировать ту или иную аминокислоту изолятом от источника выделения не установлено.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Ахова, А. В., Шегина, Е. С., Лаврикова, А. Л., Кузнецова, М. В., & Ткаченко, А. Г. (2019). АКТИВНОСТЬ ОСНОВНЫХ ФЕРМЕНТОВ СИНТЕЗА ПОЛИАМИНОВ В ПРИРОДНЫХ ИЗОЛЯТАХ ESCHERICHIA COLI. Вестник Пермского университета. Серия Биология, (3), 291–299. извлечено от https://press.psu.ru/index.php/bio/article/view/2811
Выпуск
№ 3 (2019): Вестник Пермского университета. Серия Биология. №3. 2019
Раздел
Микробиология

Лицензионный договор на право использования научного произведения в научных журналах, учредителем которых является Пермский государственный национальный исследовательский университет

Скачать лицензионный договор

Текст Договора размещен на сайте Пермского государственного национального исследовательского университета http://www.psu.ru/, а также его можно получить по электронной почте в «Отделе научных периодических и продолжающихся изданий ПГНИУ»: YakshnaN@psu.ru или в редакциях научных журналов ПГНИУ.

Биографии авторов

Анна Викторовна Ахова, «Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН» – филиал Пермского федерального исследовательского центра УрО РАН

Кандидат биологических наук, научный сотрудник лаборатории адаптации микроорганизмов

Елена Сергеевна Шегина, ФГБОУ ВО «Пермский национальный исследовательский политехнический университет»

Студент, факультет химических технологий, промышленной экологии и биотехнологий

Анастасия Леонидовна Лаврикова, ФГБОУ ВО «Пермский национальный исследовательский политехнический университет»

Студент, факультет химических технологий, промышленной экологии и биотехнологий

Марина Валентиновна Кузнецова, «Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН» – филиал Пермского федерального исследовательского центра УрО РАН

Доктор медицинских наук, ведущий научный сотрудник лаборатории молекулярной микробиологии и биотехнологии

Александр Георгиевич Ткаченко, «Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН» – филиал Пермского федерального исследовательского центра УрО РАН

Доктор медицинских наук, зав. лабораторией адаптации микроорганизмов

Библиографические ссылки

Шумков М.С. и др. Изменение экспрессии ldcC Escherichia coli как фактор адаптации к анти-биотикам // Вестник Пермского университета. Сер. Биология. 2010. Вып. 1. С. 36–40.

Applebaum D., Dunlap J., Morris D. Comparison of the biosynthetic and biodegradative ornithine de-carboxylases of Escherichia coli // Biochemistry. 1977. Vol. 16, № 8. P. 1580–1584.

Auger E., Bennett G. Regulation of lysine decarboxylase activity in Escherichia coli K-12 // Archives of Microbiology. 1989. Vol. 151, № 5. P. 466–468.

Blethen S., Boeker E., Snell E. Arginine decarboxylase from Escherichia coli. I. Purification and specifici-ty for substrates and coenzyme // Journal of Bio-logical Chemistry. 1968. Vol. 243, № 8. P. 1671–1677.

Bowman W., Tabor C., Tabor H. Spermidine biosyn-thesis. Purification and properties of propylamine transferase from Escherichia coli // Journal of Biological Chemistry.1973. Vol. 248, № 7. P. 2480–2486.

Buch J., Boyle S. Biosynthetic arginine decarboxylase in Escherichia coli is synthesized as a precursor and located in the cell envelope // Journal of Bacteriology. 1985. Vol. 163, № 2. P. 522–527.

Castanie-Cornet M. et al. Control of acid resistance in Escherichia coli // Journal of Bacteriology. 1999. Vol. 181. P. 3525–3535.

Chattopadhyay M., Chen W., Tabor H. Escherichia coli glutathionylspermidine synthetase/amidase: phylogeny and effect on regulation of gene expression // FEMS Microbiology Letters. 2013. Vol. 338, № 2. P. 132–140.

Höltta E., Jänne J., Pispa J. Ornitine decarboxylase from Escherichia coli: stimulation of the enzyme activity by nucleotides // Biochemical and Bio-physical Research Communications. 1972. Vol. 47. P. 1165–1171.

Igarashi K., Kashiwagi K. Modulation of cellular function by polyamines // International Journal of Biochemistry and Cell Biology. 2010. Vol. 42, № 1. P. 39–51.

Kanjee U. et al. The enzymatic activities of the Esche-richia coli basic aliphatic amino acid decarbox-ylases exhibit a pH zone of inhibition // Biochemi-stry. 2011. Vol. 50, № 43. P. 9388–9398.

Kanjee U., Houry W.A. Mechanisms of acid resistance in Escherichia coli // Annual Review of Microbi-ology. 2013. Vol. 67. P. 65–81.

Kikuchi Y., Kurahashi O., Nagano T. RpoS-dependent expression of the second lysine decarboxylase gene in Escherichia coli // Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 1997. Vol. 62, № 6. P. 1267–1270.

Kim J., Choi S., Lee J. Lysine decarboxylase expres-sion by Vibrio vulnificus is induced by SoxR in re-sponse to superoxide stress // Journal of Bacteriol-ogy. 2006. Vol. 188, № 24. P. 8586–8592.

Kusano T. et al. Polyamines: essential factors for growth and survival // Planta. 2008. Vol. 228, № 3. P. 367–381.

Kyriakidis D., Tiligada E. Signal transduction and adaptive regulation through bacterial two-component systems: the Escherichia coli AtoSC paradigm // Amino Acids. 2009. Vol. 37, № 3. P. 443–458.

Lemonnier M., Lane D. Expression of the second ly-sine decarboxylase gene of Escherichia coli // Mi-crobiology. 1998. Vol. 144, № 3. P. 751–760.

Markham G. et al. S-adenosylmethionine synthetase from Eschericgia coli // Journal of Biological Chemistry. 1980. Vol. 255. P. 9082–9092.

Meng S., Bennett G. Nucleotide sequence of the Escherichia coli cad operon: a system for neutralization of low extracellular pH // Journal of Bacteriology. 1992. Vol. 174, № 8. P. 2659–2669.

Moeller V. Simplified tests for some amino acid decarboxylases and for the arginine dihydrolase sys-tem // Acta Pathologica et Microbiologica Scandinavica. 1955. Vol. 36. P. 158–172.

Morris D., Fillingame R. Regulation of amino acid decarboxylation // Annual Review of Biochemis-try. 1974. Vol. 43. P. 303–321.

Pegg A. Functions of polyamines in mammals // Journal of Biological Chemistry. 2016. Vol. 291, № 29. P. 14904–14912.

Pomposiello P., Bennik M., Demple B. Genomewide transcriptional profiling of the Escherichia coli responses to superoxide stress and sodium salicylate // Journal of Bacteriology. 2001. Vol. 183, № 13. P. 3890–3902.

Richard H., Foster J. Escherichia coli glutamate- and arginine-dependent acid resistance systems in-crease internal pH and reverse transmembrane po-tential // Journal of Bacteriology. 2004. Vol. 186, № 18. P. 6032–6041.

Sabo D. et al. Purification and physical properties of inducible Escherichia coli lysine decarboxylase // Biochemistry. 1974. Vol. 13. P. 662–670.

Tabor C.W., Tabor H. Polyamines in microorganisms // Microbiological Reviews. 1985. Vol. 49. P. 81–99.

Wu W., Morris D. Biosynthetic arginine decarboxylase from Escherichia coli. Purification and properties // Journal of Biological Chemistry. 1973. Vol. 248, № 5. P. 1687–1695.

Wendisch V. Microbial production of amino acid-related compounds // Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology. 2017. Vol. 159. P. 255–269.

Wertheimer S., Leifer Z. Putrescine and spermidine sensitivity of lysine decarboxylase in Escherichia coli: evidence for a constitutive enzyme and its mode of regulation // Biochemical and Biophysical Research Communications. 1983. Vol. 114, № 2. P. 882–888.

Wright J., Boyle S. Negative control of ornithine de-carboxylase and arginine decarboxylase by adenosine-3,5-monophosphate in E. coli // Molecular and General Genetics. 1982. Vol. 186. P. 482–487.

Наиболее читаемые статьи этого автора (авторов)