ИЗМЕНЕНИЕ ЭКСПРЕССИИ АНТИОКСИДАНТНЫХ ГЕНОВ ПРИ РОСТЕ ESCHERICHIA COLI НА РАЗЛИЧНЫХ ИСТОЧНИКАХ УГЛЕРОДА И ЭНЕРГИИ

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

PDF
Опубликован: окт 25, 2018
Ключевые слова:
супероксид H2O2 каталазы hpi и hpii mn-супероксиддисмутаза бактерии

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

Михаил Александрович Петерс
ФГБУН Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН
Надежда Геннадьевна Музыка
ФГБУН Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН
Алексей Валерьевич Тюленев
ФГБУН Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН
Олег Николаевич Октябрьский
ФГБУН «Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН»; ФГБОУ ВПО «Пермский национальный исследовательский политехнический университет»
Галина Васильевна Смирнова
ФГБУН «Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН»

Аннотация

Стрессы бактерий нередко сопровождаются усилением продукции активных форм кислорода (АФК). Вследствие этого уровень экспрессии антиоксидантных генов может играть важную роль в адаптации бактерий к изменяющимся условиям среды. В данной работе, используя аэробно растущие культуры E. coli, мы изучили влияние источников углерода и энергии на экспрессию антиоксидантных генов katG, katE и sodA, кодирующих, соответственно, каталазы HPI, HPII и Mn-супероксиддисмутазу. При росте на сукцинате, малате, а-кетоглутарате и ацетате как единственных источниках углерода и энергии, экспрессия гена katG была, соответственно, в 1.5, 1.6, 1.7 и 2.3 раза выше, чем при росте на глюкозе. Экспрессия гена katE у бактерий, растущих на сукцинате, малате, а-кетоглутарате или ацетате, была выше, чем у растущих на глюкозе, в 1.8, 1.95, 1.5 и 2.1 раза, соответственно. При росте на глюкозе, сукцинате и малате наблюдалось снижение экспрессии гена sodA в течение периодики. На ацетате экспрессия sodA оставалась постоянной и превышала уровень, характерный для глюкозы в 1.2-1.8 раза. Скорость продукции супероксида и накопление Н2О2 в среде снижались в условиях, способствующих повышенной экспрессии антиокси-дантных генов.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Петерс, М. А., Музыка, Н. Г., Тюленев, А. В., Октябрьский, О. Н., & Смирнова, Г. В. (2018). ИЗМЕНЕНИЕ ЭКСПРЕССИИ АНТИОКСИДАНТНЫХ ГЕНОВ ПРИ РОСТЕ ESCHERICHIA COLI НА РАЗЛИЧНЫХ ИСТОЧНИКАХ УГЛЕРОДА И ЭНЕРГИИ. Вестник Пермского университета. Серия Биология, (4), 356–361. извлечено от https://press.psu.ru/index.php/bio/article/view/1773
Выпуск
№ 4 (2016): Вестник Пермского университета. Серия «Биология»=Bulletin of Perm University. Biology
Раздел
Микробиология

Лицензионный договор на право использования научного произведения в научных журналах, учредителем которых является Пермский государственный национальный исследовательский университет

Скачать лицензионный договор

Текст Договора размещен на сайте Пермского государственного национального исследовательского университета http://www.psu.ru/, а также его можно получить по электронной почте в «Отделе научных периодических и продолжающихся изданий ПГНИУ»: YakshnaN@psu.ru или в редакциях научных журналов ПГНИУ.

Биографии авторов

Михаил Александрович Петерс, ФГБУН Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН

Аспирант

Надежда Геннадьевна Музыка, ФГБУН Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН

Кандидат биологических наук, старший научный сотрудник лаборатории физиологии и генетики микроорганизмов

Алексей Валерьевич Тюленев, ФГБУН Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН

Кандидат биологических наук, старший инженер лаборатории физиологии и генетики микроорганизмов

Олег Николаевич Октябрьский, ФГБУН «Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН»; ФГБОУ ВПО «Пермский национальный исследовательский политехнический университет»

Доктор биологических наук, профессор, зав. лаборатории физиологии и генетики микроорганизмов;Профессор кафедры химии и биотехнологии

Галина Васильевна Смирнова, ФГБУН «Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН»

Доктор биологических наук, ведущий научный сотрудник лаборатории физиологии и генетики микроорганизмов

Библиографические ссылки

Anjem A., Imlay J.A. Mononuclear iron enzymes are primary targets of hydrogen peroxide stress // J. Biol. Chem. 2012. Vol. 287. P. 15544-15556.

Compan I., Touati D. Interaction of six global transcriptional regulators in expression of manganese superoxide dismutase in Escherichia coli K12 // J. Bacteriol. 1993. Vol. 175. P. 1687-1696.

Gonzalez-Flecha В., Demple B. Metabolic sources of hydrogen peroxide in aerobically growing Escherichia coli II J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 13681-13687.

Gort A.S., Ferber D.M., Imlay J.A. The regulation and role of the periplasmic copper, zinc superoxide dismutase of Escherichia coli II Mol. Microbiol. 1999. Vol. 32. P. 179-191.

Gu M., Imlay J.A. Superoxide poisons mononuclear iron enzymes by causing mismetallation // Mol. Microbiol. 2013. Vol. 89. P. 123-134.

Hengge-Arronis R. Signal transduction and regulatory mechanisms involved in control of the gs (RpoS) subunit of RNA polymerase // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2002. Vol. 66. P. 373-395.

Ihssen J., Egli T. Specific growth rate and not cell density controls the general stress response in Escherichia coli И Microbiology. 2004. Vol. 150. P. 1637-1648.

Imlay J.A. Cellular defenses against superoxide and hydrogen peroxide // Annu. Rev. Biochem. 2008. Vol. 77. P. 755-776.

Imlay J.A., Fridovich I. Assay of metabolic superoxide production in Escherichia coli II J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P. 6957-6965.

Ivanova A. et al. Role of rpoS (katl7) in oxyR-independent regulation of hydroperoxidase I in Escherichia coli II Mol. Microbiol. 1994. Vol. 12. P. 571-578.

Korshunov S., Imlay J.A. Detection and quantification of superoxide formed within the periplasm of Escherichia coli // J. Bacteriol. 2006. Vol. 188. P. 6326-6334.

Messner K.R., Imlay J.A. The identification of primary sites of superoxide and hydrogen peroxide formation in the aerobic respiratory chain and sulfite reductase complex of Escherichia coli II J. Biol. Chem. 1999. Vol. 274. P. 10119-10128.

Miller J.H. Experiments in molecular genetics. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1972.

Seaver L.C., Imlay J.A. Alkyl hydroperoxide reductase is the primary scavenger of endogenous hydrogen peroxide in Escherichia coli II J. Bacteriol. 2001. Vol. 183. P. 7173-7181.

Skulachev V. Uncoupling: new approaches to an old problem of bioenergetics // Biochim. Biophys. Acta. 1998. Vol. 1363. P. 100-124.

Storz G., Taraglia L.A., Ames B.N. Transcriptional regulator of oxidative stress-inducible genes: direct activation by oxidation // Science. 1990. Vol. 248. P. 194-198.

Tao K. et al. Molecular cloning and nucleotide sequencing of oxyR, the positive regulatory gene of a regulon for an adaptive response to oxidative stress in Escherichia coli: homologies between OxyR protein and a family of bacterial activator proteins // Mol. Gen. Genet. 1989. Vol. 218. P. 371-376.

_________________________________________________________

Anjem A., Imlay J.A. Mononuclear iron enzymes are primary targets of hydrogen peroxide stress. J. Biol. Chem. V. 287 (2012): pp. 15544-15556.

Compan I., Touati D. Interaction of six global transcriptional regulators in expression of manganese superoxide dismutase in Escherichia coli K12. J. Bacteriol. V. 175 (1993): pp. 1687-1696.

Gonzalez-Flecha B., Demple B. Metabolic sources of hydrogen peroxide in aerobically growing Escherichia coli. J. Biol. Chem. V. 270 (1995): pp. 13681-13687.

Gort A.S., Ferber D.M., Imlay J.A. The regulation and role of the periplasmic copper, zinc superoxide dismutase of Escherichia coli. Mol. Microbiol. V. (32): (1999): pp. 179-191.

Gu M., Imlay J.A. Superoxide poisons mononuclear iron enzymes by causing mismetallation. Mol. Microbiol. V. 89 (2013): pp. 123-134.

Hengge-Arronis R. Signal transduction and regulatory mechanisms involved in control of the os (RpoS) subunit of RNA polymerase. Microbiol. Mol. Biol. Rev. V. 66 (2002): pp. 373-395.

Ihssen J., Egli T. Specific growth rate and not cell density controls the general stress response in Escherichia coli. Microbiology V. 150 (2004): pp. 1637-1648.

Imlay J.A. Cellular defenses against superoxide and hydrogen peroxide. Annu. Rev. Biochem. V. 77 (2008): pp. 755-776.

Imlay J.A., Fridovich I. Assay of metabolic superoxide production in Escherichia coli. J. Biol. Chem. V. 266 (1991): pp. 6957-6965.

Ivanava A., Miller C., Glinsky G., Eisenstark A. Role of rpoS (katF) in oxyR-independent regulation of hydroperoxidase I in Escherichia coli. Mol. Microbiol. V. 12 (1994): pp. 571-578.

Korshunov S., Imlay J.A. Detection and quantification of superoxide formed within the periplasm of Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 188 (2006): pp. 6326-6334.

Messner K.R., Imlay J.A. The identification of primary sites of superoxide and hydrogen peroxide formation in the aerobic respiratory chain and sulfite reductase complex of Escherichia coli. J. Biol. Chem. V. 274 (1999): pp. 10119-10128.

Miller J.H. Experiments in molecular genetics. Cold Spring Harbor, New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1972.

Seaver L.C., Imlay J.A. Alkyl hydroperoxide reductase is the primary scavenger of endogenous hydrogen peroxide in Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 183 (2001): pp. 7173-7181.

Skulachev V. Uncoupling: new approaches to an old problem of bioenergetics. Biochim. Biophys. Acta V. 1363 (1998): pp. 100-124.

Storz G., Taraglia L.A., Ames B.N. Transcriptional regulator of oxidative stress-inducible genes: direct activation by oxidation. Science V. 248 (1990): pp. 198-194.

Tao K., Makino K., Yonei S., Nacata A., Shinagawa H. Molecular cloning and nucleotide sequencing of oxyR, the positive regulatory gene of a regulon for an adaptive response to oxidative stress in Escherichia coli: homologies between OxyR protein and a family of bacterial activator proteins. Mol. Gen. Genet. V. 218 (1989): pp. 371-376.

Наиболее читаемые статьи этого автора (авторов)