Экспрессия генов синтеза кадаверина в условиях супероксидного окислительного стресса

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

pdf
Опубликован: мар 29, 2023
DOI: https://doi.org/10.17072/1994-9952-2023-1-51-57
Ключевые слова:
паракват супероксид кадаверин лизиндекарбоксилаза метилвиологен

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

Анна Викторовна Ахова
Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН – филиал ПФИЦ УрО РАН, Пермь, Россия
https://orcid.org/0000-0002-3477-750X
Полина Андреевна Секацкая
Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН – филиал ПФИЦ УрО РАН, Пермь, Россия
Александр Георгиевич Ткаченко
Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН – филиал ПФИЦ УрО РАН, Пермь, Россия
https://orcid.org/0000-0002-8631-8583

Аннотация

Исследовано влияние редокс-циклирующего соединения метилвиологена, вызывающего продукцию супероксидных радикалов и развитие окислительного стресса в бактериальных клетках? на уровень экспрессии генов cadA и ldcC. Оценка генной экспрессии проведена с применением штаммов Escherichia coli, несущих репортерные генные слияния промоторов исследуемых генов со структурной частью гена lacZ, значения экспрессии выражены в единицах Миллера. Бактерии выращивали в условиях периодического культивирования в бульоне LB без перемешивания и с перемешиванием со скоростью 100 об/мин. Установлено, что воздействие метилвиологена, вызывающее индукцию гена nfo, входящего в состав soxRS-регулона защиты от супероксидного окислительного стресса (долговременное повышение экспрессии гена в 10 раз), приводило к незначительному и кратковременному повышению уровня экспрессии генов ldcC и cadA (максимально в 1.4 раза, не дольше 1 ч.). Усиление окислительного стресса за счет повышения аэрации/интенсивности перемешивания не влияло на уровень экспрессии генов ldcC и cadA. Метилвиологен в использованных дозах (1−100 мкг/мл) не оказывал влияния на количество колониеобразующих единиц в культуре. Таким образом, в условиях нелетального супероксидного стресса, вызванного воздействием метилвиологена, изменение уровня экспрессии генов ldcC и cadA незначительно, что существенным образом отличается от экспрессии генов, входящих в soxRS-регулон антиоксидантной защиты.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Ахова, А. В., Секацкая, П. А. ., & Ткаченко, А. Г. . (2023). Экспрессия генов синтеза кадаверина в условиях супероксидного окислительного стресса. Вестник Пермского университета. Серия Биология, (1), 51–57. https://doi.org/10.17072/1994-9952-2023-1-51-57
Выпуск
№ 1 (2023): Вестник Пермского университета. Серия Биология
Раздел
Микробиология

Лицензионный договор на право использования научного произведения в научных журналах, учредителем которых является Пермский государственный национальный исследовательский университет

Скачать лицензионный договор

Текст Договора размещен на сайте Пермского государственного национального исследовательского университета http://www.psu.ru/, а также его можно получить по электронной почте в «Отделе научных периодических и продолжающихся изданий ПГНИУ»: YakshnaN@psu.ru или в редакциях научных журналов ПГНИУ.

Биографии авторов

Анна Викторовна Ахова, Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН – филиал ПФИЦ УрО РАН, Пермь, Россия

Канд. биол. наук, научный сотрудник лаборатории адаптации микроорганизмов

Полина Андреевна Секацкая, Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН – филиал ПФИЦ УрО РАН, Пермь, Россия

Лаборант лаборатории адаптации микроорганизмов

Александр Георгиевич Ткаченко, Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН – филиал ПФИЦ УрО РАН, Пермь, Россия

Д-р мед. наук, заведующий лабораторией адаптации микроорганизмов

Библиографические ссылки

Akhova A. et al. Cadaverine biosynthesis contributes to decreased Escherichia coli susceptibility to anti-biotics // Research in Microbiology. 2021. Vol. 172. P. 103881. DOI: 10.1016/j.resmic.2021.103881.

Ding H., Demple B. Direct nitric oxide signal transduction via nitrosylation of iron-sulfur centers in the SoxR transcription activator // Proceeding of the National Academy of Sciences of the USA. 2000. Vol. 97. P. 5146–5150. DOI: 10.1073/pnas.97.10.5146.

Felix J. et al. Structural and functional analysis of the Francisella lysine decarboxylase as a key actor in oxidative stress resistance // Scientific Reports. 2021. Vol. 11. P. 972. DOI: 10.1038/s41598-020-79611-5.

Gu M., Imlay J.A. The SoxRS response of Escherichia coli is directly activated by redox-cycling drugs ra-ther than by superoxide // Molecular Microbiology. 2011. Vol. 79. P. 136–150. DOI: 10.1111/j.1365-2958.2010.07520.x.

Hidalgo E. et al. Binuclear [2Fe-2S] clusters in the Escherichia coli SoxR protein and role of the metal centers in transcription // Journal of Biological Chemistry. 1995. Vol. 270. P. 20908–20914. DOI: 10.1074/jbc.270.36.20908.

Kim J.S., Choi S.H., Lee J.K. Lysine decarboxylase expression by Vibrio vulnificus is induced by SoxR in response to superoxide stress // Journal of Bacteriology. 2006. Vol. 188. P. 8586–8592. DOI: 10.1128/JB.01084-06.

Kobayashi K., Tagawa S. Isolation of reductase for SoxR that governs an oxidative response regulon from Escherichia coli // FEBS Letters. 1999. Vol. 451. P. 227–230. DOI: 10.1016/s0014-5793(99)00565-7.

Krapp A.R., Humbert M.V., Carrillo N. The soxRS response of Escherichia coli can be induced in the ab-sence of oxidative stress and oxygen by modulation of NADPH content // Microbiology (Reading). 2011. Vol. 157. P. 957–965. DOI: 10.1099/mic.0.039461-0.

Liochev S.I. et al. Induction of the soxRS regulon of Escherichia coli by superoxide // Journal of Biologi-cal Chemistry. 1999. Vol. 274. P. 9479–9481. DOI: 10.1074/jbc.274.14.9479.

Martin R.G., Gillette W.K., Rosner J.L. Promoter discrimination by the related transcriptional activators MarA and SoxS: differential regulation by differential binding // Molecular Microbiology. 2000. Vol. 35. P. 623–634. DOI: 10.1046/j.1365-2958.2000.01732.x.

Michael A.J. Polyamines in Eukaryotes, Bacteria, and Archaea // Journal of Biological Chemistry. 2016. Vol. 291. P. 14896–14903. DOI: 10.1074/jbc.R116.734780.

Miller H.J. Experiments in molecular genetics. Cold Spring Harbor: Cold Spring Harbor Laboratory, 1972. 466 p.

Nunoshiba T. et al. Two-stage control of an oxidative stress regulon: the Escherichia coli SoxR protein triggers redox-inducible expression of the soxS regulatory gene // Journal of Bacteriology. 1992. Vol. 174. P. 6054–6060. DOI: 10.1128/jb.174.19.6054-6060.1992.

Rhee H.J., Kim E.J., Lee J.K. Physiological polyamines: simple primordial stress molecules // Journal of Cellular and Molecular Medicine. 2007. Vol. 11. P. 685–703. DOI: 10.1111/j.1582-4934.2007.00077.x.

Seixas A.F. et al. Bacterial response to oxidative stress and RNA oxidation // Frontiers in Genetics. 2022. Vol. 12. P. 821535. DOI: 10.3389/fgene.2021.821535.

Tkachenko A.G. Mechanisms of protective functions of Escherichia coli polyamines against toxic ef-fect of paraquat, which causes superoxide stress // Biochemistry (Mosc). 2004. Vol. 69. P. 188–194. DOI: 10.1023/b:biry.0000018950.30452.53.

Wu J., Weiss B. Two-stage induction of the soxRS (superoxide response) regulon of Escherichia coli // Journal of Bacteriology. 1992. Vol. 174. P. 3915–3920. DOI: 10.1128/jb.174.12.3915-3920.1992.

Yamamoto Y. et al. The Escherichia coli ldcC gene encodes another lysine decarboxylase, probably a constitutive enzyme // Genes and Genetic Systems. 1997. Vol. 72. P. 167–172. DOI: 10.1266/ggs.72.167.

Наиболее читаемые статьи этого автора (авторов)