ИММОБИЛИЗАЦИЯ КЛЕТОК НИТРИЛГИДРОЛИЗУЮЩИХ БАКТЕРИЙ RHODOCOCCUS ERYTHROPOLIS 4-1 И ALCALIGENES FAECALIS 2 С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ ТЕРМОТРОПНЫХ И ИОНОТРОПНЫХ ГЕЛЕЙ
##plugins.themes.bootstrap3.article.main##
Аннотация
##plugins.themes.bootstrap3.article.details##
Лицензионный договор на право использования научного произведения в научных журналах, учредителем которых является Пермский государственный национальный исследовательский университет
Текст Договора размещен на сайте Пермского государственного национального исследовательского университета http://www.psu.ru/, а также его можно получить по электронной почте в «Отделе научных периодических и продолжающихся изданий ПГНИУ»: YakshnaN@psu.ru или в редакциях научных журналов ПГНИУ.
Библиографические ссылки
Дебабов В.Г., Яненко А.С. Биокаталитический гидролиз нитрилов // Обзорный журнал по химии. 2011. Т. 1, № 4. С. 376–394.
Демаков В.А. и др. Бактерии активного ила биологических очистных сооружений, трансформирующие цианопиридины и амиды пиридинкарбоновых кислот // Микробиология. 2015. Т. 84, № 3. С. 369–378.
Максимова Ю.Г. и др. Трансформация амидов адгезированными клетками родококков, обладающими амидазной активностью // Прикладная биохимия и микробиология. 2015. Т. 51, № 1. С. 53–58.
Максимов А.Ю., Максимова Ю.Г., Демаков В.А. Гидролиз акрилонитрила клетками нитрилути-лизирующих бактерий Rhodococcus ruber gt1 и Pseudomonas fluorescens C2, иммобилизованными в структуре геля агарозы // Вестник Пермского ун-та. 2009. Вып. 10(36) Биология. С. 115–118.
Махсумханов А.А. и др. Скрининг коллекционных штаммов бактерий по нитрилгидратазной активности // Биотехнология: состояние и перспективы развития. 2015. С. 375–377.
Павлова Ю.А., Неустроева А.Н., Максимов А.Ю. Сравнительный анализ последовательностей генов амидаз почвенных актинобактерий рода Rhodococcus // Известия Самарского научного центра Российской академии наук. 2011. Т. 13, № 5(3). С. 272–276.
Полтавская С.В. и др. Разработка и внедрение биокаталитического способа получения акри-ловой кислоты. I. Выделение штамма Alcaligenes denitrificans, трансформирующего акрилонитрил в акрилат аммония. Оптимизация среды культивирования // Биотехнология. 2004. № 1. С. 62–70.
Сазыкина М.А., Мирина Е.А., Сазыкин И.С. Использование биосенсоров для детекции антропогенного загрязнения природных вод // Вода: Химия и Экология. 2015. № 10. С. 64–74.
Chand D. et al. Treatment of simulated wastewater containing toxic amides by immobilized Rhodo-coccus rhodochrous NHB-2 using a highly compact 5-stage plug flow reactor // World J. Micro-biol. Biotechnol. 2004. Vol. 20. P. 679–686.
Duda-Chodak A. et al. A review of the interactions be-tween acrylamide, microorganisms and food components // Food Funct. 2016. Vol. 7(3). P. 1282–1295.
Eş I., Vieira J.D.G., Amaral A.C. Principles, techniques, and applications of biocatalyst immobilization for industrial application // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2015. Vol. 99(5). P. 2065–2082.
Fleming D.L. Evaluating bacterial cell immobilization matrices for use in a biosensor. 2004.
Kamal A. et al. Bioconversion of acrylonitrile to acrylic acid from Rhodococcus ruber AKSH-84 // J. Microbiol. Biotechnol. 2011. Vol. 21(1). P. 37–42.
Michelini E., Roda A. Staying alive: new perspectives on cell immobilization for biosensing purposes // Anal. Bioanal. Chem. 2012. Vol. 402(5). P. 1785–1797.
Sharma M., Sharma N.N., Bhalla T.C. Amidases: versatile enzymes in nature // Reviews in Environmental Science and Bio/Technology. 2009. Vol. 8. P. 343–366.
Sjahrir F. et al. Biotransformation of acrylonitrile using immobilized cells of Rhodococcus UKMP-5M as biocatalyst // Indian Journal of Fundamental and Applied Life Sciences. 2016. Vol. 6(1). P. 58–67.
Silva N. et al. Biosensor for acrylamide based on an ion-selective electrode using whole cells of Pseudomonas aeruginosa containing amidase activity // Biocatalysis and Biotransformation. 2009. Vol. 27(2). P. 143–151.
Tepe Y. Acrylamide in surface and drinking water // Acrylamide in Food. 2016. P. 275–293.
Wang Y.S. et al. Enantioselective hydrolysis of (R)-2,2-dimethylcyclopropane carboxamide by immobilized cells of an R-amidase-producing bacterium, Delftia tsuruhatensis CCTCC M 205114, on an alginate capsule carrier // J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 2010. Vol. 37. P. 503–510.