ОПТИМИЗАЦИЯ СРЕДЫ КУЛЬТИВИРОВАНИЯ АМИДАЗОСОДЕРЖАЩИХ БАКТЕРИЙ

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

PDF
Опубликован: окт 29, 2018
Ключевые слова:
амидазная активность урожай биомассы экономический коэффициент потребления субстрата культивирование

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

Юлия/Yuliya Геннадьевна/Gennad'evna Максимова/Maksimova
ФГБУН Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН; ФГБОУВО «Пермский государственный национальный исследовательский университет»
Анна/Anna Алексеевна/Alekseevna Гарина/Garina
ФГБОУВО «Пермский национальный исследовательский политехнический университет»
Дмитрий/Dmitry Михайлович/Mikhailovich Васильев/Vasilyev
ФГБУН Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН
Александр/Aleksandr Юрьевич/Yur'evich Максимов/Maksimov
ФГБУН Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН; ФГБОУВО «Пермский государственный национальный исследовательский университет»

Аннотация

Изучены ростовые характеристики грамотрицательных амидазосодержащих бактерий штаммов Acineto-bacter guillouiae llh, Pseudomonas monteilii 5, Alcaligenes faecalis 2 при культивировании на среде с различными концентрациями глюкозы, сахарозы, ацетамида и ацетата натрия в качестве источника углерода. Цель работы - оптимизация синтетической минеральной среды по источнику углерода. Определено, что наилучшим субстратом роста для проявления амидазной активности штаммов является ацетамид, причем по совокупности таких характеристик, как урожай биомассы, экономический коэффициент потребления субстрата и ферментативная активность; оптимальной концентрацией ацетамида для A. guillouiae llh является 0.025 М, для A. faecalis 2 - 0.1М. Изучена динамика роста A. faecalis 2 на ацета-миде в различных концентрациях. Показано, что концентрация ацетамида 0.025 М была недостаточной для интенсивного роста бактерий, а 0.5 М - ингибирующей.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Как цитировать
Максимова/Maksimova Ю. Г., Гарина/Garina А. А., Васильев/Vasilyev Д. М., & Максимов/Maksimov А. Ю. (2018). ОПТИМИЗАЦИЯ СРЕДЫ КУЛЬТИВИРОВАНИЯ АМИДАЗОСОДЕРЖАЩИХ БАКТЕРИЙ. Вестник Пермского университета. Серия Биология, (2), 193–199. извлечено от http://press.psu.ru/index.php/bio/article/view/1853
Выпуск
№ 2 (2017): Вестник Пермского университета. Серия «Биология»=Bulletin of Perm University. Biology
Раздел
Микробиология

Лицензионный договор на право использования научного произведения в научных журналах, учредителем которых является Пермский государственный национальный исследовательский университет

Скачать лицензионный договор

Текст Договора размещен на сайте Пермского государственного национального исследовательского университета http://www.psu.ru/, а также его можно получить по электронной почте в «Отделе научных периодических и продолжающихся изданий ПГНИУ»: YakshnaN@psu.ru или в редакциях научных журналов ПГНИУ.

Биографии авторов

Юлия/Yuliya Геннадьевна/Gennad'evna Максимова/Maksimova, ФГБУН Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН; ФГБОУВО «Пермский государственный национальный исследовательский университет»

Доктор биологических наук, ведущий научный сотрудник лаборатории молекулярной микробиологии и биотехнологии;Доцент кафедры микробиологии и иммунологии

Анна/Anna Алексеевна/Alekseevna Гарина/Garina, ФГБОУВО «Пермский национальный исследовательский политехнический университет»

Студентка

Дмитрий/Dmitry Михайлович/Mikhailovich Васильев/Vasilyev, ФГБУН Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН

Кандидат биологических наук, младший научный сотрудник лаборатории молекулярной микробиологии и биотехнологии

Александр/Aleksandr Юрьевич/Yur'evich Максимов/Maksimov, ФГБУН Институт экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН; ФГБОУВО «Пермский государственный национальный исследовательский университет»

Кандидат биологических наук, старший научный сотрудник лаборатории молекулярной микробиологии и биотехнологии;Доцент кафедры микробиологии и иммунологии

Библиографические ссылки

Дебабов В.Г., Яненко А.С. Биокаталитический гидролиз нитрилов // Обзорный журнал по химии. 2011. Т. 1, № 4. С. 376-394.

Демаков В.А. и др. Бактерии активного ила биологических очистных сооружений, трансформирующие цианопиридины и амиды пиридинкарбоновых кислот // Микробиология. 2015. Т. 84, № 3. С. 369-378.

Ждан-Пушкина С.М. Основы роста культур микроорганизмов: учеб. пособие / под ред. В.П. Гончаровой. Л.: Изд-во Ленингр. ун-та, 1983. 188 с.

Лавров К.В. и др. Новая ациламидаза из Rhodococ-cus erythropolis ТА37, способная гидролизовать N-замещенные амиды // Биохимия. 2010. Т. 75, вып. 8. С. 1111-1119.

Максимова Ю.Г. и др. Трансформация амидов ад-гезированными клетками родококков, обладающими амидазной активностью // Прикладная биохимия и микробиология. 2015. Т. 51, № 1. С. 53-58.

Перцович С.И. и др. Алифатическая амидаза из Rhodococcus rhodochrous - представитель семейства нитрилаз/цианидгидратаз // Биохимия. 2005. Т. 70, № 11. С. 1556-1565.

Полтавская С.В. и др. Разработка и внедрение биокаталитического способа получения акриловой кислоты. I. Выделение штамма Alcaligenes denitrificans, трансформирующего акрилонит-рил в акрилат аммония. Оптимизация среды культивирования // Биотехнология. 2004. № 1. С. 62-70.

Banerjee A., Sharma R., Banerjee U.C. The nitrile degrading enzymes: current status and future prospects // Applied Microbiology and Biotechnology. 2002. Vol. 60. P. 33-44.

Bhatia R.K. et al. Biotransformation of nicotinamide to nicotinyl hydroxamic acid at bench scale by amidase acyl transfer activity of Pseudomonas putida BR-1 // Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2014. Vol. 108. P. 89-95.

Cantarella M. et al. Amidase-catalyzed production of nicotinic acid in batch and continuous stirred membrane reactors // Enzyme and Microbial Technology. 2008. Vol. 42. P. 222-229.

Egorova K. et al. Purification and properties of an enantioselective and thermoactive amidase from the thermophilic actinomycete Pseudonocardia thermophila // Applied Microbiology and Biotechnology. 2004. Vol. 65. P. 38-45.

Fournand D., Bigey F., Arnaud A. Acyl transfer activity of an amidase from Rhodococcus sp. strain R312: formation of a wide range of hydroxamic acids // Applied and Environmental Microbiology. 1998. Vol. 64. P. 2844-2852.

Guo F.-M. et al. Soluble and functional expression of a recombinant enantioselective amidase from Klebsiella oxytoca KCTC 1686 in Escherichia coli and its biochemical characterization // Process Biochemistry. 2015. Vol. 50. P. 1264-1271.

Jebasingh S.E.J. et al. Biodegradation of acrylamide and purification of acrylamidase from newly isolated bacterium Moraxella osloensis MSU11 // International Biodeterioration & Biodegradation. 2013. Vol. 85. P. 120-125.

Jin L.-Q. et al. Efficient biocatalytic hydrolysis of 2-chloronicotinamide for production of 2-chloronicotinic acid by recombinant amidase // Catalysis Communications. 2013. Vol. 38. P. 6-9.

Mehta P.K. et al. Thermostable amidase catalyzed production of isonicotinic acid from isonicotina-mide // Process Biochemistry. 2015. Vol. 50. P. 1400-1404.

Mehta P.K. et al. Enhanced production of thermostable amidase from Geobacillus subterraneus RL-2a MTCC 11502 via optimization of physicochemical parameters using Taguchi DOE methodology // 3 Biotech. 2016. Vol. 6. P. 66.

Nojiri M., Taoka N., Yasohara Y. Characterization of an enantioselective amidase from Cupriavidus sp. KNK-J915 (FERM BP-10739) useful for enzymatic resolution of racemic 3-piperi-dinecarboxamide // Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2014. Vol. 109. P. 136-142.

Prasad S., Sharma D.R., Bhalla T.C. Nitrile- and amide hydrolysing activity in Kluyveromyces thermo-tolerans MGBY 37 // World Journal of Microbiology and Biotechnology. 2005. Vol. 21. P. 14471450.

Ruan L.-T. et al. Purification and characterization of R-stereospecific amidase from Brevibacterium epidermidis ZJB-07021 // International Journal of Biological Macromolecules. 2016. Vol. 86. P. 893-900.

Sharma M., Sharma N.N., Bhalla T.C. Amidases: versatile enzymes in nature // Reviews in Environmental Science and Bio/Technology. 2009. Vol. 8. P. 343-366.

Wu Z.-M., Zheng R.-C., Zheng Y.-G. Exploitation and characterization of three versatile amidase super-family members from Delftia tsuruhatensis ZJB-05174 // Enzyme and Microbial Technology. 2016. Vol. 86. P. 93-102.

Wu Z.-M., Zheng R.-C., Zheng Y.-G. Identification and characterization of a novel amidase signature family amidase from Parvibaculum lavamentivorans ZJB14001 // Protein Expression and Purification. 2017. Vol. 129. P. 60-68.

Zheng R.-C. et al. Industrial production of chiral intermediate of cilastatin by nitrile hydratase and amidase catalyzed one-pot, two-step biotransformation // Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2014. Vol. 102. P. 161-166.

References

Debabov V.G., Yanenko A.S. [Biocatalytic hydrolysis of nitriles]. Obzornyj zurnal po chimii, V. 1, N 4 (2011): pp. 385-402. (In Russ.).

Demakov V.A. et al. [Activated sludge bacteria transforming cyanopyridines and amides of pyridine-carboxylic acids]. Microbiologija, V. 84, N 3 (2015): pp. 433-441. (In Russ.).

Zhdan-Pushkina S.M. Osnovy rosta kul'tur mikroor-ganizmov [Fundamentals of the growth of cultures of microorganisms. Textbook]. Leningrad, Leningrad Universitet Publ., 1983, 188 p. (In Russ.).

Lavrov K.V. et al. [A new acylamidase from Rhodococcus erythropolis TA37 can hydrolyze N-substituted amides]. Biochimija, V. 75, N 8 (2010): pp. 1006-1013. (In Russ.).

Maksimova Yu.G. et al. [Transformation of amides by adherent rhodococcus cells possessing amidase activity]. Prikladnaja biochimij i microbiologija, V. 51, N 1 (2015): pp. 64-69. (In Russ.).

Pertsovich S.I. et al. [Aliphatic amidase from Rhodococcus rhodochrous M8 is related to the ni-trilase/cyanide hydratase family]. Biochimija, V. 70, N 11 (2005): pp. 1280-1287. (In Russ.).

Poltavskaya S.V. et al. [Development and introduction of a biocatalytic process for the production of acrylic acid. I. Isolation of the strain of Alcali-genes denitrificans, transforming acrylonitrile into ammonium acrylate. Optimization of the culture medium]. Biotechnologija, N 1 (2004): pp. 62-70. (In Russ.)

Banerjee A., Sharma R., Banerjee U.C. The nitrile degrading enzymes: current status and future prospects. Applied Microbiology and Biotechnology, V. 60 (2002): pp. 33-44.

Bhatia R.K. et al. Biotransformation of nicotinamide to nicotinyl hydroxamic acid at bench scale by amidase acyl transfer activity of Pseudomonas putida BR-1. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, V. 108 (2014): pp. 89-95.

Cantarella M. et al. Amidase-catalyzed production of nicotinic acid in batch and continuous stirred membrane reactors. Enzyme and Microbial Technology,, V. 42 (2008): pp. 222-229.

Egorova K. et al. Purification and properties of an en-antioselective and thermoactive amidase from the thermophilic actinomycete Pseudonocardia ther-mophila. Applied Microbiology and Biotechnology,, V. 65 (2004): pp. 38-45.

Fournand D., Bigey F., Arnaud A. Acyl transfer activity of an amidase from Rhodococcus sp. strain R312: formation of a wide range of hydroxamic acids. Applied and Environmental Microbiology, V. 64 (1998): pp. 2844-2852.

Guo F.-M. et al. Soluble and functional expression of a recombinant enantioselective amidase from Klebsiella oxytoca KCTC 1686 in Escherichia coli and its biochemical characterization. Process Biochemistry, V. 50 (2015): pp. 1264-1271.

Jebasingh S.E.J. et al. Biodegradation of acrylamide and purification of acrylamidase from newly isolated bacterium Moraxella osloensis MSU11. International Biodeterioration & Biodegradation, V. 85 (2013): pp. 120-125.

Jin L.-Q. et al. Efficient biocatalytic hydrolysis of 2-chloronicotinamide for production of 2-chloronicotinic acid by recombinant amidase. Catalysis Communications, V. 38 (2013): pp. 6-9.

Mehta P.K. et al. Thermostable amidase catalyzed production of isonicotinic acid from isonicotina-mide. Process Biochemistry, V. 50 (2015): pp. 1400-1404.

Mehta P.K. et al. Enhanced production of thermostable amidase from Geobacillus subterraneus RL-2a MTCC 11502 via optimization of physicochemi-cal parameters using Taguchi DOE methodology. 3 Biotech., V. 6 (2016): pp. 66.

Nojiri M., Taoka N., Yasohara Y. Characterization of an enantioselective amidase from Cupriavidus sp. KNK-J915 (FERM BP-10739) useful for enzymatic resolution of racemic 3-piperidinecarboxamide. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, V. 109 (2014): pp. 136-142.

Prasad S., Sharma D.R., Bhalla T.C. Nitrile- and amide hydrolysing activity in Kluyveromyces thermo-tolerans MGBY 37. World Journal of Microbiology and Biotechnology, V. 21, (2005): pp. 14471450.

Ruan L.-T. et al. Purification and characterization of R-stereospecific amidase from Brevibacterium epider-midis ZJB-07021. International Journal of Biological Macromolecules, V. 86 (2016): pp. 893-900.

Sharma M., Sharma N.N., Bhalla T.C. Amidases: versatile enzymes in nature. Reviews in Environmental Science and Bio/Technology, V. 8 (2009): pp. 343-366.

Wu Z.-M., Zheng R.-C., Zheng Y.-G. Exploitation and characterization of three versatile amidase su-perfamily members from Delftia tsuruhatensis ZJB-05174. Enzyme and Microbial Technology, V. 86 (2016): pp. 93-102.

Wu Z.-M., Zheng R.-C., Zheng Y.-G. Identification and characterization of a novel amidase signature family amidase from Parvibaculum lavamen-tivorans ZJB14001. Protein Expression and Purification, V. 129 (2017): pp. 60-68.

Zheng R.-C. et al. Industrial production of chiral intermediate of cilastatin by nitrile hydratase and amidase catalyzed one-pot, two-step biotransformation. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, V. 102 (2014): pp. 161-166.